La phycocyanine est un colorant alimentaire qui fournit un pigment bleu vif. Cependant, il a un inconvénient: il peut s’avérer instable lorsqu’il est utilisé dans des formulations comme les boissons gazeuses et les boissons pour sportifs, perdant ses teintes sous la lumière fluorescente sur l’étagère de l’épicerie.
Des scientifiques de l’Université Cornell disent avoir trouvé la raison de ce comportement unique « avec l’aide de la physique » et des « faisceaux de rayons X lumineux » du synchrotron de l’Université.
« La phycocyanine a une couleur bleue vibrante »a déclaré Alireza Abbaspourrad, professeur adjoint de chimie alimentaire et de technologie des ingrédients au Collège d’agriculture et des sciences de la vie. « Cependant, si vous voulez mettre de la phycocyanine dans des boissons acidifiées, la couleur bleue s’estompe rapidement en raison du traitement thermique. »
Maintenant, ils croient qu’ils ont la possibilité de le stabiliser, selon une nouvelle recherche publiée dans la revue de l’American Chemical Society. BioMacromolécules.
La recherche, « Tuning C-Phycocyanin Photoactivity via pH-Mediated Assembly-Disassembly », a été rédigée par Ying Li, doctorant en sciences de l’alimentation; Richard Gillilan, scientifique au Macromolecular X-ray science à la Cornell High Energy Synchrotron Source; et Abbaspourrad.
Structure des protéines et stabilité des couleurs
La plupart des entreprises alimentaires à la recherche de blues dans leurs aliments utilisent des colorants alimentaires synthétiques, a déclaré Abbaspourrad.
La phycocyanine est dérivée d’algues et, en tant que telle, elle représente une protéine naturelle et plus nutritive qui pourrait aider les fabricants d’aliments et de boissons à répondre à la demande croissante de produits naturels clean label. Les scientifiques de l’alimentation ont donc entrepris de comprendre ses propriétés de couleur et son fonctionnement.
Pour ce faire, les chercheurs se sont associés à l’installation de diffraction macromoléculaire de la source synchrotron à haute énergie de Cornell (MacCHESS) et ont utilisé la chromatographie d’exclusion de taille couplée à la diffusion des rayons X à petit angle (SEC-SAXS) sur une ligne de faisceau.
La phycocyanine a été placée dans un fluide biologique et apportée au laboratoire MacCHESS. Là, des rayons X intenses de la ligne de faisceau ont été canalisés en minuscules gouttes du fluide. La diffusion des rayons X à petit angle a montré qu’en tant que niveaux de pH, les brins moléculaires se transformaient en différentes formes, plis et assemblages.
« À mesure que le pH change, les molécules de phycocyanine se forment de différentes manières. Si le pH augmente, les molécules se rejoignent et si le niveau de pH diminue, les molécules se désassemblent.a expliqué Li.
« Lorsque nous avons modifié le stimulus environnemental de la phycocyanine, les molécules modulent leur comportement en fonction de la façon dont elles interagissent avec la lumière. C’est une relation entre la structure des protéines et la stabilité des couleurs. »
L’acidité de l’environnement peut essentiellement servir de médiateur dans une voie d’assemblage-démontage, a déclaré Abbaspourrad. « Grâce à la diffusion des rayons X, nous avons pu voir les protéines et voir comment leurs monomères sont assemblés ensemble et comment les oligomères se désassemblent. C’est la cause profonde de la façon dont la couleur bleue s’estompe .a-t-il expliqué.
Source
Réglage de la photoactivité de la C-phycocyanine via un assemblage médié par le pH – Désassemblage
Biomacromolécules
DOI: 10.1021/acs.biomac.1c01095
Auteur(s) : Ying Li, Alireza Abbaspourrad, Richard Gillilan
